DELLA פּראָטעינס זענען קאַנסערוודגראָוט רעגיאַלייטערזוואָס שפּילן אַ הויפט ראָלע אין פאַבריק אַנטוויקלונג אין ענטפער צו ינערלעך און פונדרויסנדיק סיגנאַלז. ווי טראַנסקריפּציע רעגיאַלייטערז, DELLAs בינדן צו טראַנסקריפּציע סיבות (TFs) און היסטאָנע H2A דורך זייער GRAS דאָומיינז און זענען ריקרוטיד צו שפּילן אויף פּראַמאָוטערז. לעצטע שטודיום האָבן געוויזן אַז DELLA פעסטקייַט איז רעגיאַלייטאַד פּאָסט-טראַנסלאַטיאָנאַללי דורך צוויי מעקאַניזאַמז: פּאָליוביקוויטינאַטיאָן ינדוסט דורך די פאַבריק האָרמאָנעגיבערעללין, וואָס פירט צו זייער גיך דערנידעריקונג, און קאָנדזשוגאַטיאָן מיט קליין וביקוויטין-ווי מאָדיפיער (SUMO), וואָס ינקריסיז זייער אַקיומיאַליישאַן. דערצו, DELLA טעטיקייט איז דינאַמיקאַללי רעגיאַלייטאַד דורך צוויי בוילעט גלייקאַסיליישאַן מעקאַניזאַמז: אָ-פוקאָסילאַטיאָן ימפּרוווז DELLA-TF ינטעראַקשאַן, כוועראַז אָ-לינגקט N-אַסעטילגלוקאָסאַמינע (O-GlcNAc) מאָדיפיקאַטיאָן ינכיבאַץ DELLA-TF ינטעראַקשאַן. אָבער, די ראָלע פון DELLA פאָספאָרילאַטיאָן איז ומקלאָר ווייַל פרייַערדיק שטודיום האָבן געוויזן קאַנפליקטינג רעזולטאַטן, מיט עטלעכע סאַגדזשעסטינג אַז פאָספאָרילאַטיאָן פּראַמאָוץ אָדער ריפּרעסס DELLA דערנידעריקונג און אנדערע סאַגדזשעסטינג אַז פאָספאָרילאַטיאָן קען נישט ווירקן זייער פעסטקייַט. דאָ, מיר ידענטיפיצירן פאָספאָרילאַטיאָן זייטלעך אין די GA1-3 רעפּרעססאָר (רגאַ), AtDELLA, פּיוראַפייד פון אַראַבידאָפּסיס טהאַליאַנאַ דורך מאַסע ספּעקטראָמעטרי און ווייַזן אַז פאָספאָרילאַטיאָן פון צוויי רגאַ פּעפּטיידז אין די פּאָליס און פּאָליס / ה מקומות ימפּרוווז רגאַ טעטיקייט דורך העכערן H2A ביינדינג און רגאַ פאַרבאַנד מיט ציל פּראַמאָוטערז. נאָוטאַבלי, פאָספאָרילאַטיאָן האט נישט ווירקן RGA-TF ינטעראַקשאַנז אָדער RGA פעסטקייַט. אונדזער לערנען ריווילז אַ מאָלעקולאַר מעקאַניזאַם דורך וואָס פאָספאָרילאַטיאָן ינדוסיז DELLA טעטיקייט.
אונדזער מאַסע ספּעקטראָמעטריק אַנאַליסיס אנטפלעקט אַז ביידע Pep1 און Pep2 זענען העכסט פאָספאָרילאַטעד אין RGA אין די GA-דיפישאַנט Ga1 הינטערגרונט. אין אַדישאַן צו דעם לערנען, פאָספאָפּראָטעאָמיק שטודיום האָבן אויך אנטפלעקט פּעפּ1 פאָספאָרילאַטיאָן אין רגאַ, כאָטש זייַן ראָלע איז נאָך נישט געלערנט 53,54,55. אין קאַנטראַסט, פּעפּ2 פאָספאָרילאַטיאָן איז נישט פריער דיסקרייבד זינט דעם פּעפּטייד קען נאָר זיין דיטעקטאַד מיט די RGAGKG טראַנסגענע. כאָטש די m1A מיוטיישאַן, וואָס אַבאַלישט פּעפּ1 פאָספאָרילאַטיאָן, בלויז אַ ביסל רידוסט RGA טעטיקייט אין פּלאַנטאַ, עס האט אַ אַדאַטיוו ווירקונג ווען קאַמביינד מיט m2A אין רידוסינג רגאַ טעטיקייט (סופּפּלעמענטאַרי פיגור 6). ימפּאָרטאַנטלי, פּעפּ1 פאָספאָרילאַטיאָן איז באטייטיק רידוסט אין די GA-ענכאַנסט sly1 מוטאַנט קאַמפּערד מיט גאַ1, סאַגדזשעסטינג אַז GA פּראַמאָוץ רגאַ דעפאָספאָרילאַטיאָן, רידוסינג זייַן טעטיקייט. דער מעקאַניזאַם דורך וואָס GA סאַפּרעסיז רגאַ פאָספאָרילאַטיאָן ריקווייערז ווייַטער ויספאָרשונג. איין מעגלעכקייט איז אַז דאָס איז אַטשיווד דורך די רעגולירן פון אַן אַניידענטאַפייד פּראָטעין קינאַסע. כאָטש שטודיום האָבן געוויזן אַז די אויסדרוק פון די CK1 פּראָטעין קינאַסע EL1 איז דאַונרעגיאַלייטיד דורך GA אין rice41, אונדזער רעזולטאַטן אָנווייַזן אַז העכער-סדר מיוטיישאַנז פון די אַראַבידאָפּסיס EL1 כאָומאַלאַדזשי (AEL1-4) טאָן ניט רעדוצירן RGA פאָספאָרילאַטיאָן. אין העסקעם מיט אונדזער רעזולטאטן, אַ פריש פאָספאָפּראָטעאָמיק לערנען מיט אַראַבידאָפּסיס אַעל אָווערעקספּרעסינג שורות און אַן אַעל דרייַיק מוטאַנט האט נישט ידענטיפיצירן קיין DELLA פּראָטעינס ווי סאַבסטרייץ פון די קינאַסעס56. ווען מיר האָבן צוגעגרייט דעם מאַנוסקריפּט, עס איז געווען געמאלדן אַז GSK3, די דזשין קאָדירונג פון אַ GSK3 / SHAGGY-ווי קינאַסע אין ווייץ (Triticum aestivum), קענען פאַספערילאַט DELLA (Rht-B1b)57, כאָטש פאָספאָרילאַטיאָן פון Rht-B1b דורך GSK3 איז נישט באשטעטיקט אין פּלאַנטאַ. אין וויטראָ ענזימאַטיק ריאַקשאַנז אין דעם בייַזייַן פון GSK3 נאכגעגאנגען דורך מאַסע ספּעקטראָמעטרי אַנאַליסיס אנטפלעקט דריי פאָספאָרילאַטיאָן זייטלעך ליגן צווישן די DELLA און GRAS דאָומיינז פון Rht-B1b (סופּפּלעמענטאַרי פייג. 3). סערינע צו אַלאַנינע סאַבסטיטיושאַנז אין אַלע דריי פאַספעריאַליישאַן זייטלעך ריזאַלטיד אין דיקריסט Rht-B1b טעטיקייט אין טראַנסגעניק ווייץ, קאָנסיסטענט מיט אונדזער פיינדינגז אַז אַלאַנינע סאַבסטיטושאַנז אין Pep2 RGA דיקריסט רגאַ טעטיקייט. אָבער, אין וויטראָ פּראָטעינס דערנידעריקונג אַסאַסאַז ווייַטער דעמאַנסטרייטיד אַז פאָספאָרילאַטיאָן קענען אויך סטייבאַלייז Rht-B1b57. דאָס איז אין קאַנטראַסט צו אונדזער רעזולטאַטן וואָס ווייַזן אַז אַלאַנינע סאַבסטיטיושאַנז אין Pep2 RGA טאָן ניט טוישן די פעסטקייַט אין פּלאַנטאַ. GSK3 אין ווייץ איז אַן אָרטהאָלאָגיסט פון בראַססינאָסטערויד-ינסענסיטיוו פּראָטעין 2 (בינ2) אין אַראַבידאָפּסיס 57. BIN2 איז אַ נעגאַטיוו רעגולאַטאָר פון בר סיגנאַלינג, און בר אַקטאַווייץ זייַן סיגנאַלינג פּאַטוויי דורך קאָזינג BIN2 דערנידעריקונג 58. סאַגדזשעסטינג אַז RGA איז אַנלייקלי צו זיין פאָספאָרילאַטעד דורך BIN2.
אַלע קוואַנטיטאַטיווע דאַטן זענען סטאַטיסטיש אַנאַלייזד מיט עקססעל, און באַטייטיק דיפעראַנסיז זענען באשלאסן מיט תּלמיד ס ה-פּרובירן. קיין סטאַטיסטיש מעטהאָדס זענען געניצט צו פאַר - באַשטימען מוסטער גרייס. קיין דאַטן זענען יקסקלודיד פון די אַנאַליסיס; דער עקספּערימענט איז נישט ראַנדאַמייזד; און די ריסערטשערז זענען אַווער פון די אַלאַקיישאַן בעשאַס דער עקספּערימענט און אַוטקאַם אַסעסמאַנט. מוסטער סיזעס זענען צוגעשטעלט אין די פיגור אגדות און אין די רוי דאַטן טעקעס.
פּאָסטן צייט: אפריל 15-2025